Морозильные камеры хаер: Морозильные камеры HAIER: купить в интернет-магазине Poisk Home по выгодной цене с доставкой

Руководство Haier HF300WG Морозильная камера

Требуется руководство для вашей Haier HF300WG Морозильная камера? Ниже вы можете просмотреть и загрузить бесплатно руководство в формате PDF. Кроме того, приведены часто задаваемые вопросы, рейтинг изделия и отзывы пользователей, что позволит оптимально использовать ваше изделие. Если это не то руководство, которое вы искали, – свяжитесь с нами.

Ваше устройство неисправно, и в руководстве отсутствует решение? Перейдите в Repair Café для получения бесплатных ремонтных услуг.

Руководство

Loading…

Загрузить руководство на русскийском (PDF, 1.03 MB)

(Помните о необходимости охраны окружающей среды и распечатывайте настоящее руководство только в том случае, если это действительно необходимо)


Loading…

Рейтинг

Сообщите нам, что вы думаете о Haier HF300WG Морозильная камера, оставив оценку продукта. Хотите поделиться вашими впечатлениями от данного изделия или задать вопрос? Вы можете оставить комментарий в нижней части страницы.

Довольны ли вы данным изделием Haier?
Да Нет

0%

100%

2 голоса

Часто задаваемые вопросы

Наша служба поддержки выполняет поиск полезной информации по изделиям и отвечает на часто задаваемые вопросы. Если вы заметили неточность в наших часто задаваемых вопросах, сообщите нам об этом с помощью нашей контактной формы.

Если я хочу, чтобы в морозильной камере было холоднее, выбрать более высокую или более низкую настройку?

Проверенный

Для большинства морозильных камер более высокая настройка означает, что машина будет остывать сильнее. При более низких настройках машина будет охлаждаться менее сильно, а температура в морозильной камере будет выше.

Это было полезно (1285) поделиться

Можно ли ставить теплую еду и напитки в морозилку?

Проверенный

Лучше не надо. Температура в морозильной камере начнет расти, что негативно скажется на других замороженных продуктах.

Это было полезно (587) поделиться

Что означает NoFrost?

Проверенный

Морозильные камеры с технологией NoFrost могут сохранять воздух в морозильной камере сухим, что снижает образование льда внутри.

Это было полезно (559) поделиться

Как часто следует размораживать морозильную камеру?

Проверенный

Для оптимального использования морозильной камеры ее следует размораживать один раз в 3–6 месяцев. Лед на внутренних стенках морозильной камеры сокращает свободное пространство и увеличивает энергопотребление. Для ускорения процесса размораживания поместите горячую воду в выдвижной ящик холодильника или поставьте миски с горячей водой в морозильную камеру.

Это было полезно (553) поделиться

Купил новый морозильник, можно сразу включить?

Проверенный

Нет, морозильник должен стоять в вертикальном положении не менее 4 часов, прежде чем его можно будет включить. Это связано с тем, что охлаждающая жидкость должна отстояться.

Это было полезно (518) поделиться

Могу ли я изменить направление открывания дверцы морозильной камеры?

Проверенный

Да, почти во всех морозильных камерах можно разместить дверцу с другой стороны. Как это сделать, можно вообще найти в инструкции.

Это было полезно (411) поделиться

Сколько времени нужно, чтобы морозильная камера достигла заданной температуры после включения?

Проверенный

Это зависит от размера, возраста и модели морозильной камеры.

Для достижения заданной температуры в морозильной камере может потребоваться от нескольких часов до 24 часов. Ускорить процесс можно, поместив в морозильную камеру нескоропортящиеся товары.

Это было полезно (375) поделиться

Что означают звезды на морозильной камере?

Проверенный

Звездочки указывают на замораживающую способность. 1 звездочка обозначает морозильную способность до -6ºC. Благодаря этому морозильная камера подходит для приготовления кубиков льда или хранения ранее замороженных продуктов до двух недель. Свежие продукты нельзя замораживать. 2 звезды обозначают морозильную способность до -12ºC. Это делает морозильную камеру пригодной для хранения ранее замороженных продуктов до двух месяцев. Свежие продукты нельзя замораживать. 3 звезды обозначают морозильную способность до -18ºC. Это делает морозильную камеру подходящей

Это было полезно (357) поделиться

Сколько места мне следует оставить между морозильной камерой и стеной?

Проверенный

Чтобы обеспечить хорошую вентиляцию, лучше оставить не менее 5 см свободного пространства с обеих сторон и задней части морозильника.

Это было полезно (292) поделиться

Дверь морозильной камеры неплотно закрывается. Почему?

Проверенный

Две наиболее распространенные причины: морозильная камера стоит неровно или уплотнитель двери поврежден либо содержит остатки пищи. Убедитесь, что морозильная камера стоит ровно и проверьте уплотнитель дверцы. При необходимости замените уплотнитель.

Это было полезно (246) поделиться

На резиновых уплотнениях морозильной камеры есть плесень, что мне делать?

Проверенный

Резиновые уплотнения фактически не находятся внутри морозильной камеры и поэтому теплее. Это позволяет бактериям расти и формироваться плесени. Регулярно очищайте резину, чтобы предотвратить это.

Это было полезно (113) поделиться

Что такое R-410A?

Проверенный

R-410A – охлаждающий агент, который используется в приборах, охлаждающих до 0 ° C, таких как холодильники и кондиционеры. Это замена старых охлаждающих агентов и не повреждает озоновый слой.

Это было полезно (112) поделиться

Loading…

Динамические 3D-протеомы выявляют функциональные изменения белков с высоким разрешением in situ

Эберсолд Р., Манн М. Протеомика на основе масс-спектрометрии. Природа. 2003; 422:198–207. [PubMed] [Google Scholar]

Эберсолд Р., Манн М. Масс-спектрометрическое исследование структуры и функции протеома. Природа. 2016; 537:347–355. [PubMed] [Google Scholar]

Alexa A., Rahnenführer J., Lengauer T. Улучшенная оценка функциональных групп на основе данных об экспрессии генов путем декорреляции структуры графа GO. Биоинформатика. 2006; 22:1600–1607. [PubMed] [Академия Google]

Альварес М.Дж., Шен Ю., Джорджи Ф.М., Лахманн А., Дин Б.Б., Йе Б.Х., Калифано А. Функциональная характеристика соматических мутаций при раке с использованием сетевого вывода об активности белка. Нац. Жене. 2016; 48: 838–847. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Ардито Ф. , Джулиани М., Перроне Д., Трояно Г., Ло Муцио Л. Решающая роль фосфорилирования белка в передаче клеточных сигналов и его использование в качестве таргетной терапии ( Обзор) Междунар. Дж. Мол. Мед. 2017;40:271–280. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Баба Т., Ара Т., Хасегава М., Такай Ю., Окумура Ю., Баба М., Даценко К.А., Томита М., Ваннер Б.Л., Мори Х. Строительство Escherichia coli K-12 в кадре, нокаутные мутанты с одним геном: коллекция Кейо. Мол. Сист. биол. 2006;2:0008. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Balchin D., Hayer-Hartl M., Hartl F.U. Аспекты сворачивания белка и контроля качества in vivo. Наука. 2016;353:aac4354. [PubMed] [Google Scholar]

Banaszak K., Mechin I., Obmolova G., Oldham M., Chang S.H., Ruiz T., Radermacher M., Kopperschläger G., Rypniewski W. Кристаллические структуры эукариотических фосфофруктокиназ из пекарские дрожжи и скелетные мышцы кролика. Дж. Мол. биол. 2011; 407: 284–297. [PubMed] [Google Scholar]

Batth TS, Papetti M. , Pfeiffer A., ​​Tollenaere M.A.X., Francavilla C., Olsen J.V. Крупномасштабная фосфопротеомика выявляет Shp-2 фосфатазозависимые регуляторы передачи сигналов рецептора Pdgf. Cell Rep. 2018; 22: 2784–2796. [PubMed] [Google Scholar]

Бенджамини Ю., Хохберг Ю. Контроль уровня ложных открытий: практичный и мощный подход к множественному тестированию. Дж. Р. Стат. соц. Б. 1995; 57: 289–300. [Google Scholar]

Bennett B.D., Kimball E.H., Gao M., Osterhout R., Van Dien S.J., Rabinowitz J.D. Абсолютные концентрации метаболитов и подразумеваемая занятость активного центра фермента в Escherichia coli. Нац. хим. биол. 2009 г.;5:593–599. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Boisvert F.M., Lam Y.W., Lamont D., Lamond A.I. Количественный протеомный анализ субклеточной локализации протеома и изменений, вызванных повреждением ДНК. Мол. Клетка. Протеомика. 2010;9:457–470. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Brewster J.L., Gustin M.C. Hog1: 20 лет открытий и результатов. науч. Сигнал. 2014;7:re7. [PubMed] [Google Scholar]

Брукс Б.Р., Брукс С.Л., 3-й, Маккерелл А.Д., младший, Нильссон Л., Петрелла Р.Дж., Ру Б., Вон Ю., Архонтис Г., Бартелс К., Бореш С. CHARMM : программа биомолекулярного моделирования. Дж. Вычисл. хим. 2009 г.;30:1545–1614. [PMC free article] [PubMed] [Google Scholar]

Браун Г., Сингер А., Лунин В.В., Праудфут М., Скарина Т., Флик Р., Кочинян С., Санишвили Р., Иоахимяк А., Эдвардс ЯВЛЯЮСЬ. Структурная и биохимическая характеристика фруктозо-1,6-бисфосфатазы II типа GlpX из Escherichia coli. Дж. Биол. хим. 2009; 284:3784–3792. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Чанг Р.Л., Эндрюс К., Ким Д., Ли З., Годзик А., Палссон Б.О. Структурно-системная биология оценки метаболической термотолерантности у Escherichia coli. Наука. 2013; 340:1220–1223. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Чой М., Чанг С.Ю., Клаф Т., Броуди Д., Киллин Т., Маклин Б., Витек О. MSstats: пакет R для статистического анализа протеомных экспериментов на основе количественной масс-спектрометрии. Биоинформатика. 2014;30:2524–2526. [PubMed] [Google Scholar]

Чубуков В., Героса Л., Кохановский К., Зауэр Ю. Координация микробного метаболизма. Нац. Преподобный Микробиолог. 2014;12:327–340. [PubMed] [Google Scholar]

Costenoble R., Picotti P., Reiter L., Stallmach R., Heinemann M., Sauer U., Aebersold R. Комплексный количественный анализ центрального углеродного и аминокислотного метаболизма у Saccharomyces cerevisiae в различных условиях с помощью целевой протеомики. Мол. Сист. биол. 2011;7:464. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Cox J., Mann M. MaxQuant обеспечивает высокую скорость идентификации пептидов, индивидуальную точность массы в диапазоне частей на миллиард и количественный анализ белков в масштабах всего протеома. Нац. Биотехнолог. 2008; 26:1367–1372. [PubMed] [Google Scholar]

Краватт Б.Ф., Райт А.Т., Козарич Дж.В. Профилирование белков на основе активности: от химии ферментов к протеомной химии. Анну. Преподобный Биохим. 2008; 77: 383–414. [PubMed] [Google Scholar]

Кроухерст Г.С., Долби А.Р., Исупов М.Н., Кэмпбелл Дж.В., Литтлчайлд Дж.А. Структура комплекса фосфоглицератмутаза:3-фосфоглицериновая кислота при 1,7 А. Acta Crystallogr. Д биол. Кристаллогр. 1999;55:1822–1826. [PubMed] [Google Scholar]

Damaghi M., Wojtkowiak J.W., Gillies R.J. Чувствительность и регуляция pH при раке. Фронт. Физиол. 2013; 4:370. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Дитер М., Николаев Ю., Аллен Ф.Х., Зауэр Ю. Систематическое картирование взаимодействий белок-метаболит в центральном метаболизме Escherichia coli. Мол. Сист. биол. 2019;15:e9008. [Статья бесплатно PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Дихази Х., Кесслер Р., Эшрих К. Высокоосмолярное глицериновое (HOG) фосфорилирование и активация 6-фосфофрукто-2-киназы необходимы для накопления глицерина и пролиферация дрожжевых клеток при гиперосмотическом стрессе. Дж. Биол. хим. 2004;279: 23961–23968. [PubMed] [Google Scholar]

Doucette C.D., Schwab D. J., Wingreen N.S., Rabinowitz J.D. α-кетоглутарат координирует использование углерода и азота посредством ингибирования фермента I. Нац. хим. биол. 2011;7:894–901. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Эспино Дж. А., Джонс Л. М. Освещение биологических взаимодействий с помощью белкового следа in Vivo. Анальный. хим. 2019;91:6577–6584. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Эссманн У., Перера Л., Берковиц М.Л., Дарден Т., Ли Х., Педерсен Л.Г. Гладкая сетка частиц. Метод Эвальда. J. Chem. физ. 1995;103:8577–8593. [Google Scholar]

Феллер С.Э., Чжан Ю.Х., Пастор Р.В., Брукс Б.Р. Моделирование молекулярной динамики при постоянном давлении – метод поршня Ланжевена. J. Chem. физ. 1995; 103:4613–4621. [Google Scholar]

Фэн Ю., Де Франчески Г., Кахраман А., Состе М., Мельник А., Бурсема П.Дж., де Лаурето П.П., Николаев Ю., Оливейра А.П., Пикотти П. Глобальный анализ структурных изменений белков в сложных протеомах. Нац. Биотехнолог. 2014; 32:1036–1044. [PubMed] [Академия Google]

Фонтана А., де Лаурето П.П., Сполаоре Б., Фраре Э., Пикотти П., Замбонин М. Исследование структуры белка с помощью ограниченного протеолиза. Акта Биохим. пол. 2004; 51: 299–321. [PubMed] [Google Scholar]

Фюрер Т., Хир Д., Бегеманн Б., Замбони Н. Высокопроизводительное и точное масс-метаболомное профилирование клеточных экстрактов с помощью масс-спектрометрии с проточной инжекцией и временем пролета. Анальный. хим. 2011; 83: 7074–7080. [PubMed] [Google Scholar]

Гейтс С.Н., Йоком А.Л., Лин Дж., Джекрел М.Е., Ризо А.Н., Кендсерский Н.М., Буэлл К.Е., Суини Э.А., Мак К.Л., Чуанг Э. Храповой механизм транслокации полипептида ААА+ дезагрегазы Hsp104. Наука. 2017; 357: 273–279. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Gerosa L., Haverkorn van Rijsewijk B.R., Christodoulou D., Kochanowski K., Schmidt T.S., Noor E., Sauer U. Анализ псевдопереходов определяет ключевые регуляторы Динамические метаболические адаптации на основе данных устойчивого состояния. Сотовая система 2015;1:270–282. [PubMed] [Google Scholar]

Гонг Ю., Какихара Ю., Кроган Н., Гринблатт Дж., Эмили А., Чжан З., Хоури В.А. Атлас взаимодействий шаперон-белок у Saccharomyces cerevisiae: влияние на укладку белков пути в клетке. Мол. Сист. биол. 2009 г.;5:275. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Hohmann S. Комплексный взгляд на эукариотическую систему осморегуляции. Курс. Жене. 2015; 61: 373–382. [PubMed] [Google Scholar]

Huang J., MacKerell A.D., Jr. Силовое поле полностью атомного аддитивного белка CHARMM36: проверка на основе сравнения с данными ЯМР. Дж. Вычисл. хим. 2013;34:2135–2145. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Хубер К.В., Олек К.М., Мюллер А.С., Тан К.С., Беннетт К.Л., Колиндж Дж., Суперти-Фурга Г. Картирование взаимодействий лекарств и метаболитов в протеоме с помощью термостабильности профилирование. Нац. Методы. 2015;12:1055–1057. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Хамфри С. Дж., Азимифар С.Б., Манн М. Высокопроизводительная фосфопротеомика выявляет динамику передачи сигналов инсулина in vivo. Нац. Биотехнолог. 2015;33:990–995. [PubMed] [Google Scholar]

Идекер Т., Торссон В., Раниш Дж.А., Кристмас Р., Бюлер Дж., Энг Дж.К., Бамгарнер Р., Гудлетт Д.Р., Эберсолд Р., Худ Л. Интегрированный геномный и протеомный анализы систематически нарушенной метаболической сети. Наука. 2001; 292: 929–934. [PubMed] [Google Scholar]

Ярнучак А.Ф., Альборноз М.Г., Айерс С.Е., Грант С.М., Хаббард С.Дж. Количественная и временная карта протеостаза при тепловом шоке у Saccharomyces cerevisiae. Мол Омикс. 2018;14:37–52. [PubMed] [Академия Google]

Джогл Г., Розовский С., Макдермотт А.Е., Тонг Л. Оптимальное выравнивание для ферментативного переноса протона: структура комплекса Михаэлиса триозофосфатизомеразы с разрешением 1,2-A. проц. Натл. акад. науч. США. 2003; 100: 50–55. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Jorgensen W.L., Chandrasekhar J. , Madura J.D., Impey RW, Klein M.L. Сравнение простых потенциальных функций для моделирования жидкой воды. J. Chem. физ. 1983; 79: 926–935. [Google Scholar]

Юрица М.С., Месекар А., Хит П.Дж., Ши В., Новак Т., Стоддард Б.Л. Аллостерическая регуляция пируваткиназы фруктозо-1,6-бисфосфатом. Структура. 1998;6:195–210. [PubMed] [Google Scholar]

Каншин Э., Кубиниок П., Таттикота Ю., Д’Амур Д., Тибо П. Динамика фосфопротеома Saccharomyces cerevisiae при тепловом шоке и холодовом стрессе. Мол. Сист. биол. 2015;11:813. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Карпов А.С., Амири П., Белламачина С., Белланс М.Х., Брайтенштейн В., Даниэль Д., Денай Р., Фаббро Д., Фернандес С., Галуба И. , Оптимизация попадания дибензодиазепина в мощный и селективный аллостерический ингибитор PAK1. АКС Мед. хим. лат. 2015; 6: 776–781. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Китагава М., Ара Т., Арифуззаман М., Иока-Накамичи Т., Инамото Э., Тойонага Х., Мори Х. Полный набор клонов ORF библиотеки ASKA Escherichia coli (полный набор E. coli K -12 архив ORF): уникальные ресурсы для биологических исследований. Рез. ДНК 2005; 12: 291–299. [PubMed] [Google Scholar]

Кохановски К., Фолькмер Б., Героса Л., Хаверкорн ван Рейсевийк Б.Р., Шмидт А., Хайнеманн М. Функционирование датчика метаболического потока в Escherichia coli. проц. Натл. акад. науч. США. 2013;110:1130–1135. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Колх В. Координация передачи сигналов ERK/MAPK через каркасы и ингибиторы. Нац. Преподобный Мол. Клеточная биол. 2005; 6: 827–837. [PubMed] [Google Scholar]

Колкман А., Даран-Лапухаде П., Фуллаондо А., Олстхорн М.М., Пронк Дж.Т., Слайпер М., Хек А.Дж. Протеомный анализ реакции дрожжей на различные ограничения питательных веществ. Мол. Сист. биол. 2006;2:0026. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Леано Дж. Б., Батарни С., Эриксен Дж., Джуге Н., Пак Дж. Э., Кимура-Сомея Т., Роблес-Колменарес Ю., Морияма Ю., Страуд Р. М. , Эдвардс Р.Х. Структуры предполагают механизм связи энергии с помощью семейства переносчиков органических анионов. PLoS биол. 2019;17:e3000260. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Lee YJ, Jeschke G.R., Roelants F.M., Thorner J., Turk B.E. Реципрокное фосфорилирование глицерол-3-фосфатдегидрогеназ дрожжей при адаптации к различным типам стресса. Мол. Клетка. биол. 2012;32:4705–4717. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Lee S., Roh S.H., Lee J., Sung N., Liu J., Tsai F.T.F. Крио-ЭМ структуры дезагрегазы белка Hsp104, захваченной в конформации АТФ. Представитель ячейки 2019; 26:29–36.e3. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Лойенбергер П., Ганша С., Кахраман А., Каппеллетти В., Бурсема П.Дж., фон Меринг К., Клаассен М., Пикотти П. Общеклеточный анализ термическое разворачивание белка выявляет детерминанты термостабильности. Наука. 2017;355:355. [PubMed] [Google Scholar]

Лю Ф., Рийкерс Д.Т., Пост Х., Хек А.Дж. Профилирование белковых комплексов по всему протеому с помощью масс-спектрометрии перекрестных связей. Нац. Методы. 2015;12:1179–1184. [PubMed] [Академия Google]

Лю Ф., Лёссл П., Кролики Б.М., Балабан Р.С., Хек А.Дж.Р. Интерактом интактных митохондрий с помощью масс-спектрометрии перекрестных связей свидетельствует о сосуществовании респираторных суперкомплексов. Мол. Клетка. Протеомика. 2018;17:216–232. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Mackenzie R.J., Lawless C., Holman S.W., Lanthaler K., Beynon R.J., Grant CM, Hubbard S.J., Eyers CE. Абсолютное количественное определение белка шаперома дрожжей в условиях нагревания шок. Протеомика. 2016;16:2128–2140. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Герлински М., Гастальделло Ф., Джеффри Дж., Бартон Г.Дж. Proteus: пакет R для последующего анализа выходных данных MaxQuant. bioRxiv. 2018 г.: 10.1101/416511. [CrossRef] [Google Scholar]

Маркес Дж., Рейнельт С., Кох Б., Энгельманн Р., Хенгстенберг В., Шеффзек К. Структура полноразмерного фермента I фосфоенолпируват-зависимой сахарофосфотрансферазной системы. Дж. Биол. хим. 2006; 281:32508–32515. [PubMed] [Google Scholar]

Мартина Г.Дж., Тобиас Д.Дж., Кляйн М.Л. Алгоритмы молекулярной динамики при постоянном давлении. J. Chem. физ. 1994;101:4177–4189. [Google Scholar]

МакФиллипс Т.М., Хсу Б.Т., Шерман М.А., Мас М.Т., Рис Д.К. Структура мутанта R65Q дрожжевой 3-фосфоглицераткиназы в комплексе с Mg-AMP-PNP и 3-фосфо-D-глицератом. Биохимия. 1996; 35:4118–4127. [PubMed] [Google Scholar]

Mertins P., Mani D.R., Ruggles K.V., Gillette M.A., Clauser K.R., Wang P., Wang X., Qiao J.W., Cao S., Petralia F., NCI CPTAC Протеогеномика связывает соматические мутации к передаче сигналов при раке молочной железы. Природа. 2016; 534:55–62. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Миди Л.С., Кристобаль Дж.Р., Катигбак Р.Д., Бауэр П., Рейес А.С., Камерлин С.К.Л., Ричард Дж.П., Гулик А.М. Глицерин-3-фосфатдегидрогеназа человека: рентгеновские кристаллические структуры, которые определяют интерпретацию исследований мутагенеза. Биохимия. 2019;58:1061–1073. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Навдаева В., Цурбригген А., Вальтерспергер С., Шнайдер П., Оберхольцер А.Е., Белер П., Бехлер К., Гридер А., Бауманн У., Эрни B. Фосфоенолпируват: система сахарной фосфотрансферазы из гипертермофильного Thermoanaerobacter tengcongensis. Биохимия. 2011; 50:1184–1193. [PubMed] [Google Scholar]

Нифакис М.Дж., Лум К.М., Когнетта А.Б., 3-й, Коррейя Б.Е., Ичу Т.А., Олуча Дж., Браун С.Дж., Кунду С., Писцителли Ф., Розен Х., Краватт Б.Ф. Глобальная карта липидсвязывающих белков и их лигандность в клетках. Клетка. 2015; 161:1668–1680. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Нуссинов Р., Цай С.Дж., Ма Б. Недооцененная роль аллостерии в сотовой сети. Анну. Преподобный Биофиз. 2013;42:169–189. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

О’Коннелл Дж. Д., Цечанский М., Ройал А., Бутц Д. Р., Эллингтон А. Д., Маркотт Е. М. Протеомное исследование широко распространенной агрегации белков в дрожжах. Мол. Биосист. 2014; 10:851–861. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Оберхольцер А.Е., Буманн М., Шнайдер П., Бехлер К., Зибольд С., Бауманн У., Эрни Б. Кристаллическая структура фосфоенолпируват-связывающего фермента I- домен из Thermoanaerobacter tengcongensis PEP: система сахарной фосфотрансферазы (PTS) J. Mol. биол. 2005; 346: 521–532. [PubMed] [Академия Google]

Оберхольцер А.Е., Шнайдер П., Зибольд С., Бауманн У., Эрни Б. Кристаллическая структура фермента I системы фосфоенолпируватсахарфосфотрансферазы в дефосфорилированном состоянии. Дж. Биол. хим. 2009; 284:33169–33176. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Pauling L., Itano H.A. Серповидноклеточная анемия — молекулярное заболевание. Наука. 1949; 110: 543–548. [PubMed] [Google Scholar]

Перес-Риверол Ю., Чордас А., Бай Дж., Берналь-Ллинарес М., Хевапатирана С., Кунду Д.Дж., Инуганти А., Грисс Дж., Майер Г., Эйзенахер М. , База данных PRIDE и связанные с ней инструменты и ресурсы в 2019 году. : улучшение поддержки данных количественного анализа. Нуклеиновые Кислоты Res. 2019;47(D1):D442–D450. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Филлипс Дж. К., Браун Р., Ван В., Гумбарт Дж., Тайхоршид Э., Вилла Э., Чипот С., Скил Р. Д., Кале Л., Шультен К. , Масштабируемая молекулярная динамика с NAMD. Дж. Вычисл. хим. 2005; 26: 1781–1802. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Пьяцца И., Кохановски К., Каппеллетти В., Фюрер Т., Нур Э., Зауэр У., Пикотти П. Карта белково-метаболитных взаимодействий раскрывает принципы химической связи. Клетка. 2018;172:358–372.e23. [PubMed] [Академия Google]

Рейтер Л., Риннер О., Пикотти П., Хюттенхайн Р., Бек М., Брусниак М.Ю., Хенгартнер М.О., Эберсолд Р. mProphet: автоматизированная обработка данных и статистическая проверка для крупномасштабных экспериментов SRM. Нац. Методы. 2011; 8: 430–435. [PubMed] [Google Scholar]

Ресса А., Босдриес Э., де Лигт Дж., Майнарди С., Маддало Г., Прахаллад А., Джагер М. , де ла Фонтейн Л., Фитцпатрик М., Гротен С. , Общесистемный подход к мониторингу реакции на синергетическое ингибирование BRAF и EGFR в клетках колоректального рака. Мол. Клетка. Протеомика. 2018;17:1892–1908. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Ринас А., Мали В.С., Эспино Дж.А., Джонс Л.М. Разработка микропоточной системы для внутриклеточного футпринтинга в сочетании с масс-спектрометрией. Анальный. хим. 2016;88:10052–10058. [PubMed] [Google Scholar]

Робертсон А.Д., Мерфи К.П. Белковая структура и энергетика белковой стабильности. хим. 1997; 97:1251–1268. [PubMed] [Google Scholar]

Russell CJ Индуцированное кислотой слияние мембран с белком гемагглютинином и его роль в биологии вируса гриппа. Курс. Верхний. микробиол. Иммунол. 2014;385:93–116. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Sahni N., Yi S., Zhong Q., Jailkhani N., Charloteaux B., Cusick ME, Vidal M. Эдготип: фундаментальная связь между генотипом и фенотипом. Курс. мнение Жене. Дев. 2013; 23: 649–657. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Савицкий М.М., Рейнхард Ф.Б., Франкен Х., Вернер Т., Савицкий М.Ф., Эберхард Д., Мартинес Молина Д., Джафари Р., Довега Р.Б., Клаегер С. Отслеживание противораковых препаратов в живых клетках с помощью термического профилирования протеома. Наука. 2014;346:1255784. [PubMed] [Академия Google]

Шмидт А., Кохановски К., Веделаар С., Арне Э., Фолькмер Б., Каллипо Л., Кнупс К., Бауэр М., Эберсолд Р., Хайнеманн М. Количественный и зависящий от состояния протеом Escherichia coli . Нац. Биотехнолог. 2016; 34:104–110. [Статья бесплатно PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Севин Д.К., Фюрер Т., Замбони Н., Зауэр У. Нецелевая метаболомика in vitro для высокопроизводительной идентификации новых ферментов в Escherichia coli. Нац. Методы. 2017;14:187–194. [PubMed] [Академия Google]

Шауль Ю.Д., Сегер Р. Каскад MEK/ERK: от специфичности сигналов к разнообразным функциям. Биохим. Биофиз. Акта. 2007; 1773: 1213–1226. [PubMed] [Google Scholar]

Рубашки М.Р., Мобли Д.Л., Чодера Дж.Д., Панде В.С. Точные и эффективные поправки на отсутствующие дисперсионные взаимодействия в молекулярном моделировании. Дж. Физ. хим. Б. 2007; 111:13052–13063. [PubMed] [Google Scholar]

Смит Г.К. Линейные модели и эмпирические байесовские методы для оценки дифференциальной экспрессии в экспериментах с микрочипами. Стат. заявл. Жене. Мол. биол. 2004; 3 doi: 10.2202/1544-6115.1027. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

Soufi B., Kelstrup C.D., Stoehr G., Fröhlich F., Walther T.C., Olsen J.V. Общий анализ реакции дрожжей на осмотический стресс с помощью количественной протеомики. Мол. Биосист. 2009;5:1337–1346. [PubMed] [Google Scholar]

Sowa M.E., Bennett E.J., Gygi S.P., Harper J.W. Определение ландшафта взаимодействия деубиквитинирующих ферментов человека. Клетка. 2009; 138:389–403. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Стори А.Дж., Хардман Р.Э., Байрам С.Д., Макинтош С. Г., Эдмондсон Р.Д., Уолс В.П., Тэкетт А.Дж., Льюис Дж.А. Точная и чувствительная количественная оценка протеома динамического теплового шока с использованием тандемных масс-меток. J. Proteome Res. 2020;19: 1183–1195. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Стратер Н., Марек С., Кюттнер Э.Б., Клоос М., Кейм А., Брюсер А., Кирхбергер Дж., Шёнеберг Т. Молекулярная архитектура и структурные основы Аллостерическая регуляция эукариотических фосфофруктокиназ. FASEB J. 2011; 25:89–98. [PubMed] [Google Scholar]

Tan CSH, Go K.D., Bisteau X., Dai L., Yong CH, Prabhu N., Ozturk MB, Lim YT, Sreekumar L., Lengqvist J. Коагрегация по тепловому сближению для всей системы профилирование динамики белковых комплексов в клетках. Наука. 2018;359: 1170–1177. [PubMed] [Google Scholar]

Тепляков А., Лим К., Чжу П.П., Кападиа Г., Чен Ч.Ч., Шварц Дж., Ховард А., Редди П.Т., Петеркофски А., Герцберг О. Структура фосфорилированного фермента I сигнальный белок транслокации сахара системы фосфоенолпируват:сахар-фосфотрансфераза. проц. Натл. акад. науч. США. 2006; 103:16218–16223. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Тротт О., Олсон А.Дж. AutoDock Vina: повышение скорости и точности стыковки за счет новой функции подсчета очков, эффективной оптимизации и многопоточности. Дж. Вычисл. хим. 2010; 31: 455–461. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Vanommeslaeghe K., Hatcher E., Acharya C., Kundu S., Zhong S., Shim J., Darian E., Guvench O., Lopes P., Vorobyov I., Mackerell A.D., Jr. CHARMM General Force Поле: силовое поле для молекул, подобных лекарствам, совместимое с полностью атомными аддитивными биологическими силовыми полями CHARMM. Дж. Вычисл. хим. 2010; 31: 671–690. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Verghese J., Abrams J., Wang Y., Morano K.A. Биология реакции на тепловой шок и белковые шапероны: почкующиеся дрожжи (Saccharomyces cerevisiae) как модельная система. микробиол. Мол. биол. 2012; 76:115–158. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Уоллес Э. В., Кир-Скотт Дж.Л., Пилипенко Е.В., Шварц М.Х., Ласковски П.Р., Роек А.Е., Катански С.Д., Рибак Дж.А., Дион М.Ф., Франкс А.М. Обратимые, специфические, активные агрегаты эндогенных белков собираются при тепловом стрессе. Клетка. 2015; 162:1286–1298. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Ван Б., Цинь С., Ву Дж., Дэн Х., Ли Ю., Ян Х., Чен З., Лю Г., Рен Д. Анализ кристаллической структуры Arabidopsis MPK6 и получение его мутантов с более высокой активностью. науч. Отчет 2016; 6: 25646. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Wedekind J.E., Reed G.H., Rayment I. Октаэдрическая координация в месте высокоаффинного металла в энолазе: кристаллографический анализ комплекса MgII-фермент из дрожжей при разрешении 1,9 A. Биохимия. 1995; 34:4325–4330. [PubMed] [Google Scholar]

Вепф А., Глаттер Т., Шмидт А., Эберсолд Р., Гстайгер М. Протеомика количественного взаимодействия с использованием масс-спектрометрии. Нац. Методы. 2009; 6: 203–205. [PubMed] [Google Scholar]

White FH, Jr. , Anfinsen CB Некоторые взаимосвязи структуры и функции рибонуклеазы. Анна. НЮ акад. науч. 1959;81:515–523. [PubMed] [Google Scholar]

Янг Т.А., Скордалакес Э., Маркуси С. Сравнение протеолитической чувствительности фосфоглицераткиназ дрожжей и кишечной палочки: модуляция конформационных ансамблей без изменения структуры или стабильности. Дж. Мол. биол. 2007; 368:1438–1447. [PubMed] [Google Scholar]

Чжан Б., Чемберс М.С., Табб Д.Л. Протеомная экономия за счет анализа двудольных графов повышает точность и прозрачность. J. Proteome Res. 2007; 6: 3549–3557. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Чжан Ю., Тиле И., Уикс Д., Ли З., Ярошевски Л., Гинальский К., Дикон А.М., Вули Дж., Лесли С.А., Уилсон И.А. Трехмерное структурное изображение центральной метаболической сети Thermotoga maritima. Наука. 2009; 325:1544–1549. [PMC free article] [PubMed] [Google Scholar]

Dave Das Stock-Fotos und Bilder

  • CREATIVE
  • EDITORIAL
  • VIDEOS
  • Alle
  • Sport
  • Entertainment
  • News
  • Archiv
  • Beste Übereinstimmung
  • Neuestes
  • Ältestes
  • Am beliebtesten

Alle Zeiträume24 Stunden48 Stunden72 Stunden7 Tage30 Tage12 MonateAngepasster Zeitraum

Editorial-Kollektionen auswählen >

Bilder zum Einbetten

Durchstöbern Sie 2.

004. 642 dave das Фото и фотографии. Oder starten Sie eine neuesuche, um noch mehr Stock-Photografie und Bilder zu entdecken.

Показаны редакционные результаты для dave das. Либер в Креативе сучен?

Рэпер Дэйв получает награду Mastercard «Альбом года» во время церемонии вручения наград BRIT Awards 2020 на арене O2 18 февраля 2020 года в Лондоне, Англия. Дэйв выступает во второй день фестиваля Wireless Festival в Финсбери-парке 8 июля 2017 года в Лондоне, Англия. Рэпер-победитель Дэйв позирует с премией Hyundai Mercury Prize: «Альбомы года» на мероприятии Eventim Apollo, Хаммерсмит, 19 сентября 2019 года в Лондоне… Дэйв получает награду за лучший хип-хоп/рэп/грайм на церемонии вручения наград BRIT Awards 2022. на O2 Arena 8 февраля 2022 года в Лондоне, Англия. Дэйв, победитель конкурса «Альбом года Mastercard», позирует в комнате победителей на церемонии вручения наград The ​​BRIT Awards 2020 на O2 Arena 18 февраля 2020 года в Лондоне,… Рэпер Дэйв принимает награду Mastercard «Альбом года» во время церемонии вручения наград BRIT Awards 2020 на O2 Arena 18 февраля 2020 года в Лондоне, Англия.
Дэйв принимает участие в церемонии вручения наград BRIT Awards 2022 на O2 Arena 8 февраля 2022 года в Лондоне, Англия выступление на церемонии вручения наград BRIT Awards 2022 на арене O2 8 февраля 2022 г. в Лоне. Дон, Англия. Рэпер-победитель Дэйв позирует с премией Hyundai Mercury Prize: «Альбомы года» на мероприятии Eventim Apollo, Хаммерсмит, 19 сентября., 2019 г. в Лондоне, … Дэйв выступает на фестивале в Рединге, день 1, 26 августа 2022 г. в Рединге, Англия. Дэйв выступает вживую на сцене в первый день фестиваля в Рединге, 26 августа 2022 г. в Рединге, Англия. на сцене во время первого дня фестиваля в Рединге 26 августа 2022 года в Рединге, Англия. Награда за лучший хип-хоп / рэп / грайм в медиа-зале во время церемонии вручения наград BRIT Awards 2022 на арене O2 8 февраля 2022 г. в … Дэйв на церемонии вручения наград BRIT Awards 2020 на арене O2 18 февраля 2020 г. в Лондоне, Англия. Дэйв и Джорджа Смит посещают BRIT Awards After Party With Beats By Dr.Dre в The Scotch of St James 18 февраля 2020 года в Лондоне, Англия.
Дэйв принимает альбом года Mastercard во время BRIT Awards 2020 на O2 Arena. 18 февраля 2020 г. в Лондоне, Англия. Дэйв выступает на сцене The BRIT Awards 2020 в The O2 Are. na, 18 февраля 2020 года в Лондоне, Англия. Рэпер-победитель Дэйв выступает на сцене со своей мамой после получения премии Hyundai Mercury Prize: «Альбомы года» на Eventim Apollo, Hammersmith on… Дэйв принимает награду за лучший хип-хоп/грязь/ Награда Rap Act на The BRIT Awards 2022 на O2 Arena 8 февраля 2022 года в Лондоне, Англия. Дэйв выступает на церемонии The BRIT Awards 2022 на O2 Arena 8 февраля 2022 года в Лондоне, Англия. Дэйв получает награду за лучший хип Hop/Rap/Grime Act во время церемонии вручения наград BRIT Awards 2022 на арене O2 8 февраля 2022 года в Лондоне, Англия. Дэйв посещает церемонию награждения BRIT Awards 2022 на арене O2 8 февраля 2022 года в Лондоне, Англия. Дэйв принимает альбом Mastercard года во время церемонии вручения наград BRIT Awards 2020 на арене O2 18 февраля 2020 года в Лондоне, Англия.
Рэпер-победитель Дэйв выступает на сцене после получения награды Hyundai Mercury Prize: «Альбомы года» на Eventim Apollo, Хаммерсмит, сентябрь… Дэйв выступает на церемонии вручения наград BRIT Awards 2022 в The O2 Arena, февраль. 08 февраля 2022 года в Лондоне, Англия. Дэйв позирует со своей наградой в медиа-зале во время церемонии вручения наград BRIT Awards 2022 на арене O2 8 февраля 2022 года в Лондоне, Англия. 18 февраля 2020 года в Лондоне, Англия. Дэйв, обладатель награды Mastercard «Альбом года», позирует в комнате победителей на церемонии вручения наград The ​​BRIT Awards 2020 на арене O2 18 февраля 2020 года в… Британский рэпер Дэйв позирует на красная дорожка по прибытии на BRIT Awards 2020 в Лондоне, 18 февраля 2020 г. Награда за лучший хип-хоп / рэп / грайм во время церемонии вручения наград BRIT Awards 2022 на арене O2 8 февраля 2022 года в Лондоне, Англия. Дэйв выступает на церемонии вручения наград BRIT Awards 2022 на арене O2 8 февраля 2022 года в Лондоне, Англия. Дэйв посещает BRIT Awards 2022 в The O2 Arena 8 февраля 2022 года в Лондоне, Англия.
BRIT Awards 2022 на O2 Arena 8 февраля 2022 года в Лондоне, Англия. Дэйв прибывает на BRIT Awards 2022 на O2 Arena 8 февраля 2022 года в Лондоне, Англия. Дэйв получает награду Brit Award за альбом года Mastercard в Премия BRIT Awards 2020 на арене O2 18 февраля 2020 г. в Лондоне, Англия. Дэйв, обладатель награды Mastercard «Альбом года», позирует в комнате победителей на церемонии вручения наград BRIT Awards 2020 на арене O2 18 февраля 2020 г. в …Дэйв на мероприятии Hyundai Mercury Prize: «Альбомы года» в Eventim Apollo, Хаммерсмит, 19 сентября., 2019 г. в Лондоне, Англия. Дэйв на церемонии вручения наград BRIT Awards 2022 на арене O2 8 февраля 2022 г. в Лондоне, Англия. Дэйв и Гиффс выступают на церемонии вручения наград BRIT Awards 2022 на арене O2 8 февраля 2022 г. в Лондоне, Англия. Дэйв выступает на церемонии вручения наград BRIT Awards 2022 на арене O2 8 февраля 2022 года в Лондоне, Англия. Дэйв на церемонии вручения наград BRIT Awards 2022 на арене O2 8 февраля 2022 года в Лондоне, Англия O2 Arena, 8 февраля 2022 года в Лондоне, Англия. Дэйв принимает альбом года Mastercard во время церемонии вручения наград BRIT Awards 2020 на O2 Arena 18 февраля 2020 года в Лондоне, Англия. Дэйв посещает BRIT Awards After Party с Beats By Dr. Дре на The Scotch of St James 18 февраля 2020 года в Лондоне, Англия. Дэйв получает награду «Альбом года Mastercard» от Билли Эйлиш и Финнеаса О’Коннелла на церемонии вручения наград BRIT Awards 2020 в The O2 Arena 18 февраля 2020 года в .. .Дэйву вручают альбом года Mastercard от Билли Айлиш и Финнеаса О’Коннелла. на церемонии вручения наград BRIT Awards 2020 на арене O2 18 февраля 2020 г. в… Дэйв получает награду Mastercard «Альбом года» на церемонии вручения наград BRIT Awards 2020 на арене O2 18 февраля 2020 г. в Лондоне, Англия. награда за лучший альбом Mastercard на церемонии вручения наград The ​​BRIT Awards 2020 в The O2 Arena 18 февраля 2020 года в Лондоне, Англия. 2020 в Лондоне, Англия. Дэйв принимает альбом года Mastercard во время церемонии вручения наград BRIT Awards 2020 на арене O2 18 февраля 2020 года в Лондоне, Англия.